【摘要】 蛋白质的二级结构可来以通过自单晶X-射线衍射计算得到,也可以通过如红外光谱、拉曼光谱等来进行测量。

二十一、有没有比较全的物质红外峰的资料推荐?

重要的红外谱图数据库主要有:

Sadtler红外光谱数据库:http://www.bio-rad.com/zh-cn/product/ir-spectral-databases

日本NIMC有机物谱图库:http://sdbs.db.aist.go.jp/sdbs/cgi-bin/direct_frame_top.cgi

上海有机所红外谱图数据库:http://chemdb.sgst.cn/scdb/main/irs_introduce.asp

ChemExper化学品目录CDD:http://www.chemexper.com/

FTIRsearch:http://www.ftirsearch.com/

NIST Chemistry WebBook:http://webbook.nist.gov/chemistry

 

二十二、蛋白质红外数据怎么分析二级结构?

蛋白质的二级结构可来以通过自单晶X-射线衍射计算得到,也可以通过如红外光谱、拉曼光谱等来进行测量。红外光谱对氢键敏感,而氢键是形成二级结构主要的作用力。蛋白质二级结构特征与氢键的形成方式紧密相关,无论α-螺旋、β-折叠、β-转角或其它构象,都有其特定的氢键结构,而这种氢键结构的差异能够在对于氢键敏感的红外光谱中得到反映,主要表现为谱带峰位及半峰宽的变化。这使我们有可能利用峰位不同的谱带来识别不同的二级结构及其组成情况。详见百度文库《应用红外光谱研究生物大分子的结构》。

 

二十三、测试时候,如何选择测试模式?有全反射模式,还有别的模式?

这个选择模式是根据样品,一般薄膜的选择ATR模式,对于粉末或者液体选择透射模式。

 

二十四、贵金属配合物的红外分析和单纯的配体的红外分析,可以区分么?

可以区分的,金属会吸引配体一部分电子,使配体化学键强度减弱,容易振动,发生红移。

 

二十五、软件上如何进行差谱的操作呢?

对存储的两张谱图进行差减,将透光率标度换算为吸光度,选择要差减组分的一个不受或基本上不受其他组分影响的独立峰,计算出它的吸光度。根据吸光度加和性原理,从混合谱图中各点处的总吸光度中减去欲差减组分的吸光度之后,再将谱图的吸光度标度重新换成透光率标度,便得到欲要的纯组分光谱图。

 

二十六、重金属被吸附到材料上之后,可以根据红外图谱看出变化吗?金属的峰如何去查找呢?

金属会吸引配体一部分电子,使配体化学键强度减弱,容易振动,发生红移。

 

二十七、含有氨基的碳材料在测试红外过程中没有峰出现,这是为什么?

这个问题经常遇到,首先对于氨基含量特别低的材料在很有可能测不出来,其次,碳材料上面氨基分布不均匀,测试部位正好没有氨基。最后,可能是因为在溴化钾压片制样时候,加入的样品量过多,导致材料透过率很低,测不出来氨基。还有一种可能是在谱图中已经出现了,只是一个很小的峰,需要放大图谱,不放大看不到。

 

二十八、粉末样品可以用ATR测试么?

粉末样品如果能用压片机压实就可以用ATR测试。